酵素動態の測定
背景のビットとして、 酵素は、反応が起こるための活性化エネルギーの量を減少させる触媒として作用するタンパク質である。 活性化エネルギーは、熱力学的に可能な場合、多くの反応が非常に迅速に起こらない（または全く起こらない）ため、反応を開始させるのに必要なエネルギーである。
酵素は、反応物が結合して反応して生成物を生成する特定の部位（活性部位として知られる）における特異的反応を触媒する。 基質は、それらにのみ特異的な活性部位を有するため、他の物質が同じ部位に結合または反応しない。 ロックとキーのように、各酵素は特定の反応を触媒します（いくつかの例外を除いて）。
特異的活性は、タンパク質の単離方法において精製のパーセンテージを示すために使用される。 あなたが得ている純粋な酵素の量を正確に示すために、酵素を購入するときにこのユニットを知ることが重要です。
酵素動態（酵素と基質または表面との反応速度）を測定する場合、比活性は、単位時間当たりの酵素調製物中のタンパク質1mgあたり、酵素が変換する基質の量（反応が触媒する）として定義される。
特定のアクティビティの例は次のとおりです。
- 単離された酵素の比活性は、 精製前に150μmol/分/ mgタンパク質で、精製後に800μmol/分/ mgで測定された。
比活性は、酵素純度の重要な尺度である。 純粋な酵素の異なるバッチは同じ値を有するべきであり、たとえ異なる酵素活性値があるとしても、酵素溶液を何度も希釈することによっても同一の比活性値を有するであろう。 これは、特定のアクティビティを計算する際に、分子（単位/ ml）と分母（mg / ml）が等しく影響を受けるためです。
特定のアクティビティはアクティビティとは非常に異なりますが、特定のアクティビティの計算は引き続きアクティビティ値に依存します。 これは、記載された比活性値も酵素単位の定義に依存することを意味する。
期待される比活性値よりも低い酵素のバッチは、変化したまたは不純物と混合された酵素分子を含み得る。
酵素活性に影響を与える因子
1つの酵素が異なるラボで測定されたときに異なる測定活性値（すなわち、異なる単位定義の使用によって引き起こされる明らかな差ではなく、測定された活性の実際の差）を有する可能性がある。
アッセイが行われる方法（酵素の純度を決定するための試験方法）は、報告された活性値に影響を与える。 例えば、酵素は一般に、摂氏20度と比較して37℃の温度間でより活性があるため、21℃でアッセイを実施する場合、その値は32℃の温度（典型的には、アッセイは、摂氏20〜37度の温度で実施される）。
したがって、酵素単位の定義は、1単位（U）が、標準条件下で1分あたり1nmolの基質の反応を触媒する酵素の量としてよりよく表される。